Científicos Miden por Fin la Fuerza de los Enlaces que Mantienen Unida el Agua

El agua tiene unas propiedades extraordinarias. Tiene casi la mayor capacidad calorífica específica de todas las sustancias, lo que significa que puede absorber mucha energía calorífica cuando su entorno está caliente y liberar mucha energía calorífica cuando su entorno está frío, lo que la convierte en el principal regulador de la temperatura de la superficie de la Tierra. Se vuelve menos denso al solidificarse, por lo que los hábitats acuáticos de las regiones frías permanecerán parcialmente líquidos mientras el hielo sólido flota en la parte superior de la columna de agua y forma una capa protectora, lo que permite a los habitantes acuáticos sobrevivir a los frígidos inviernos. Cuando las moléculas de agua se forman, adoptan una geometría tetraédrica, una de cuyas consecuencias es la formación de un dipolo eléctrico parcial, lo que convierte al agua en un importante disolvente. De hecho, al agua se le llama el "disolvente universal", porque disuelve más sustancias que cualquier otro líquido.

El origen de muchos de los notables atributos del agua se debe a su geometría molecular: el dipolo eléctrico parcial formado por sus dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno. El átomo de oxígeno es ligeramente negativo en un polo y los átomos de hidrógeno enlazados covalentemente están ligeramente cargados positivamente en el otro polo. Esto hace que el agua forme enlaces débiles de tipo tetraédrico con las moléculas de agua adyacentes. Es por esta razón que las moléculas de agua se atraen fuertemente entre sí, lo que significa que se necesita una buena cantidad de energía para conseguir que se separen, como en la evaporación o en la mayor distancia asociada a la congelación.

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Esta débil unión entre los átomos de hidrógeno y los elementos electronegativos se denomina enlace de hidrógeno, que confiere al agua sus sorprendentes cualidades, pero que también interviene en muchas otras interacciones moleculares, como la unión de las cadenas de ADN para formar la doble hélice, la coordinación del plegado de las proteínas para permitir casi todas las funciones de la célula y la formación de membranas estables gracias a las interacciones hidrofóbicas-hidrófilas. Se trata de una interacción tan importante que si la fuerza de los enlaces de hidrógeno fuera mínimamente diferente en el agua, la vida tal y como la conocemos no sería posible.

"...si la fuerza de los enlaces de hidrógeno fuera ligeramente diferente de su valor natural, podría haber consecuencias considerables para la vida. En los extremos, el agua no sería líquida en la superficie de la Tierra a su temperatura media si los enlaces de hidrógeno fueran un 7% más fuertes o un 29% más débiles. La temperatura de máxima densidad que se da de forma natural a unos 4°C desaparecería si los enlaces de hidrógeno fueran sólo un 2% más débiles. Si los enlaces de hidrógeno no tuvieran su fuerza natural, se encontrarían consecuencias importantes para la vida. Incluso un fortalecimiento muy ligero de los enlaces de hidrógeno puede tener efectos sustanciales en el metabolismo normal. La ionización del agua se hace mucho menos evidente si los enlaces de hidrógeno son sólo un poco más fuertes, pero el agua pura contiene considerablemente más iones H+ si son un poco más débiles. Los importantes iones metálicos alcalinos Na + y K + pierden sus propiedades distintivas si los enlaces de hidrógeno son un 11% más fuertes o un 11% más débiles, respectivamente. La hidratación de las proteínas y los ácidos nucleicos depende en gran medida de la fuerza relativa de las interacciones biomolécula-agua en comparación con las interacciones de los enlaces de hidrógeno agua-agua. Un enlace de hidrógeno más fuerte conduce a que las moléculas de agua se agrupen y no estén disponibles para la hidratación biomolecular. Por lo general, las formas desnaturalizadas extendidas de las proteínas se vuelven más solubles en agua si los enlaces de hidrógeno se vuelven sustancialmente más fuertes o más débiles. Si los cambios en esta unión son suficientes, las actuales proteínas globulares naturales no pueden existir en el agua líquida. La conclusión general de esta investigación es que la fuerza de los enlaces de hidrógeno del agua se sitúa en el centro de una estrecha ventana de su idoneidad para la vida." ---La fuerza del enlace de hidrógeno del agua: (Water's Hydrogen Bond Strength).

Esto sitúa la fuerza de los enlaces de hidrógeno, en particular del agua, en la "categoría de ajuste fino" con varias otras constantes e interacciones de fuerza de la naturaleza que, si fueran incluso ligeramente diferentes de sus valores dados, prohibirían la formación de un universo con grados incluso nominales de complejidad.

Teniendo en cuenta todo esto, la fuerza exacta del enlace de hidrógeno es un valor importante que hay que conocer. Por eso es tan emocionante la última noticia sobre la medición cuantitativa, precisa y directa de la fuerza de los enlaces de hidrógeno mediante microscopía de fuerza atómica. Con esta técnica, los científicos pueden ahora medir directamente la fuerza de los enlaces de hidrógeno, así como obtener imágenes de los átomos de hidrógeno, algo que antes sólo se infería dado que el hidrógeno es el elemento más pequeño y su posición en una molécula es difícil de determinar con las técnicas estándar.

"Con un solo electrón y un solo protón, el hidrógeno es el átomo más pequeño, pero su generación en las primeras etapas del universo lo convierte en el elemento más abundante, constituyendo el 75% de toda la masa bariónica. La altísima reactividad del hidrógeno hace que forme fácilmente compuestos covalentes con casi todos los elementos no metálicos, entre los que destacan el oxígeno y el carbono. De ahí que la identificación y la comprensión del papel de un elemento tan omnipresente sean desde hace tiempo retos científicos fundamentales. En particular, los hidrocarburos son uno de los productos más variados y funcionalizados en el corazón de la ingeniería, la química y la vida, y el hidrógeno es a menudo crítico en su función". - Medición cuantitativa, precisa y directa de la fuerza de los enlaces de hidrógeno mediante microscopía de fuerza atómica -